home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ BCI NET 2 / BCI NET 2.iso / archives / demos / misc / prosite.lha / Prosite / data / PDOC00332 < prev    next >
Encoding:
Text File  |  1995-03-04  |  1.3 KB  |  27 lines
  1. ********************************************************
  2. * Alanine racemase pyridoxal-phosphate attachment site *
  3. ********************************************************
  4.  
  5. Alanine racemase (EC 5.1.1.1) [1] catalyzes the pyridoxal-dependent conversion
  6. of L-alanine into D-alanine, a key building block  of bacterial peptidoglycan.
  7. In bacteria such as Escherichia coli or  Salmonella typhimurium, there are two
  8. forms of  alanine  racemase:  a biosynthetic form (alr) required for cell wall
  9. formation  and a  form  (dadB)  that  functions  in  L-alanine  catabolism. In
  10. contrast to  dadB and alr which are monomeric enzymes, the alanine racemase of
  11. Bacillaceae are   homodimers.   In  Pseudomonas  putida,  there  is  a  broad-
  12. specificity amino acid racemase which is functionally and structurally related
  13. to alanine racemase.
  14.  
  15. The pyridoxal-phosphate group of  alanine racemase  is  attached  to  a lysine
  16. residue.  The sequence around this residue is highly conserved in all forms of
  17. the enzyme.
  18.  
  19. -Consensus pattern: V-x-K-A-[DN]-A-Y-G-H-G
  20.                     [K is the pyridoxal-P attachment site]
  21. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  22. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  23. -Last update: November 1990 / First entry.
  24.  
  25. [ 1] Hayashi H., Wada H., Yoshimura T., Esaki N., Soda K.
  26.      Annu. Rev. Biochem. 59:87-110(1990).
  27.